Co milion głów to nie jedna, o krok bliżej do pokonania HIV
Rozszyfrowali grając
Dzięki grze komputerowej udało się rozszyfrować strukturę krystaliczną białka retrowirusa, proteazy. Proteaza retrowirusów, w tym retrowirusa HIV, to enzym, niezbędny przy infekowaniu obcych organizmów. Na podstawie struktury tego białka można zaprojektować leki dla osób zakażonych wirusem HIV lub chorych na AIDS (tj. wywoływany przez HIV zespół nabytego niedoboru odporności), które będą inhibitorami powstawania proteazy w docelowej postaci.
Chociaż naukowcy wiedzieli, że proteaza powstaje z połączenia dwóch kopii białka - tzw. monomerów, to przez długi czas nie było wiadomo, jak takie kryształy monomeru proteazy są zbudowane i jak je uzyskać. Naukowcy z Pragi, pod kierunkiem dr Ivy Pichovej, obeszli ten problem produkując monomeryczne białko z innego wirusa (M-PMV), który wywołuje AIDS u małp. Kryształy tego białka otrzymano w pracowni prof. Jaskólskiego, a w ośrodku DESY synchrotronowym w Hamburgu zarejestrowano dla nich obraz dyfrakcji rentgenowskiej.
Co milion głów to nie jedna
Cały czas jednak nie był znany model budowy kryształu. W jego rozpracowaniu pomogli internauci, biorąc udział w internetowej grze komputerowej - "Foldit". Gra, opracowana przez zespół dr. Davida Bakera na University of Washington w Seattle, polegała na poprawnym zwinięciu łańcucha białkowego. Graczom, jako jedną z zagadek przedstawiano strukturę proteazy wirusa M-PMV. Gracze wygenerowali ponad milion struktur próbnych, a najlepsze z nich okazały się całkiem dobrymi modelami do rozwiązania struktury krystalicznej tego białka. Dzięki wyobraźni przestrzennej i niesamowitej intuicji internautów udało się rozwiązać bardzo ważny problem naukowy.
Eksperyment pokazał, że połączona inteligencja i zdolności milionów użytkowników gier komputerowych mogą być przy umiejętnym wykorzystaniu decydującym elementem w rozwiązywaniu skomplikowanych problemów, także naukowych. Sukces ten nie byłby możliwy bez kryształów, eksperymentów z dyfrakcją promieniowania rentgenowskiego i bez umiejętnej analizy krystalograficznej. Polski zespół prowadził swoje badania w Centrum Badań Biokrystalograficznych Instytutu Chemii Bioorganicznej PAN w Poznaniu.
zew, PAP